大連化物所提出蛋白質(zhì)相互作用識別和干預機制分析新方法

2021-01-19 08:46:48 來源：大連化學物理研究所閱讀量：7098

　　近日，中國科學院大連化學物理研究所研究員王方軍團隊在蛋白質(zhì)復合物形成和干預機制分析新方法研究方面取得進展，通過溶液狀態(tài)蛋白質(zhì)賴氨酸兩步穩(wěn)定同位素標記和定量蛋白質(zhì)組學分析，實現(xiàn)對蛋白—蛋白識別關鍵位點區(qū)域的探測，并可評估小分子對蛋白質(zhì)復合物的構象識別干預情況。

　　蛋白質(zhì)的結構和相互作用決定了其生物學功能，目前對溶液狀態(tài)蛋白—蛋白識別和結構動態(tài)變化研究仍然缺乏高靈敏度的分析方法。此前，研究團隊發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)上賴氨酸的原位標記反應性與其所處微觀結構中的氫鍵、靜電相互作用強度密切相關；提出以蛋白質(zhì)上所有賴氨酸位點為內(nèi)源性反應探針，通過定量賴氨酸在蛋白—蛋白，蛋白—小分子結合前后的標記反應性變化，探測蛋白質(zhì)識別過程中的關鍵區(qū)域。

　　為進一步提高賴氨酸反應性定量分析的通量和靈敏度，該團隊進一步發(fā)展了溶液狀態(tài)蛋白質(zhì)“活性—變性”賴氨酸兩步穩(wěn)定同位素標記定量策略(TILLRP)，系統(tǒng)研究了重組SARS-CoV-2 S1蛋白質(zhì)和人體ACE2受體之間的相互作用情況；發(fā)現(xiàn)S1蛋白質(zhì)RBD Lys386-Lys462區(qū)域的賴氨酸位點在S1-ACE2復合物形成前后標記反應性發(fā)生了顯著改變；提出可以利用該區(qū)域賴氨酸的標記反應性調(diào)控水平評估小分子活性物質(zhì)對S1-ACE2識別的干預情況，可能有助于相關治療藥物分子的研發(fā)。

　　該研究結果發(fā)表在《化學科學》(Chemical Science)上。上述研究工作得到國家自然科學基金、大連化物所創(chuàng)新基金等項目的資助。

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